广东
近日，安徽农业大学生物制造学院、生命科学学院应伟教授团队在国际权威期刊《Nature Communications》发表题为“Structural basis of ammonium transport and coordinated regulation of AMT1;1 in Arabidopsis thaliana”的研究论文。该研究解析了植物铵转运蛋白在多种功能状态下的三维结构，揭示了AMT1;1识别和转运铵离子的分子机制及其多层次协同调控方式。 安徽农业大学为论文唯一完成单位。博士后何帮国、博士研究生白亭为论文共同第一作者，应伟教授为论文通讯作者。
氮素是植物生长发育所必需的大量营养元素，也是影响作物产量和品质的重要因素。铵态氮是植物能够直接吸收利用的主要无机氮源之一。植物铵转运蛋白（Ammonium Transporters，AMTs）负责从土壤中高效吸收铵离子，同时通过精细调控避免铵过量积累对细胞产生毒害。尽管前期研究已表明AMT蛋白在植物氮素吸收中发挥重要作用，但植物AMT识别、转运铵离子以及响应环境和细胞信号调控的结构基础仍不清楚。
研究团队利用冷冻电镜技术，解析了拟南芥铵转运蛋白AMT1;1在无配体、铵结合、甲铵结合、低pH和模拟磷酸化等多种状态下的高分辨率结构。研究发现，AMT1;1形成了一条由胞外芳香族残基募集区域、包含苯丙氨酸门控和双组氨酸基序的转运孔道，以及胞内极性出口区域共同构成的铵离子传导路径，阐明了底物募集、识别和跨膜转运的结构基础。
图1 AMT1蛋白的底物运输路径
进一步研究发现，AMT1;1胞外N端存在一个保守的二硫键，该二硫键对于维持蛋白寡聚体稳定性和铵转运活性至关重要，提示植物AMT可能存在潜在的氧化还原调控机制。在胞内一侧，磷酸化能够改变AMT1;1 C端与胞内环区之间的相互作用，从而对转运活性实施变构调控。
图2 AMT1蛋白的N端感知胞外氧化还原环境调控蛋白质稳定性，C端受到磷酸化调控，二者共同调控其铵盐转运活性
通过与细菌铵感应蛋白Sd-Amt1进行结构比较，研究团队还鉴定出AMT1;1中保守的铵识别区域，并揭示了植物铵转运蛋白与细菌铵感应蛋白在功能调控机制上的差异。该研究构建了植物AMT蛋白铵转运与协同调控的结构基础，为理解植物氮素营养调控机制以及提高作物氮素利用效率提供了新的理论依据。
论文链接：
//doi.org/10.1038/s41467-026-78457-1
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